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  1. 水産研究・教育機構出版物
  2. 水産大学校研究報告
  3. 第37巻

自動酸化リノレン酸メチルによるペプシン活性促進

https://fra.repo.nii.ac.jp/records/2011515
https://fra.repo.nii.ac.jp/records/2011515
20c70893-621f-4703-a6b1-cec3925eb200
Item type 紀要論文 / Departmental Bulletin Paper(1)
公開日 2024-10-11
タイトル
タイトル 自動酸化リノレン酸メチルによるペプシン活性促進
言語 ja
タイトル
タイトル Acceleration of pepsin activity by autoxidized methyl linolenate
言語 en
言語
言語 jpn
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ departmental bulletin paper
アクセス権
アクセス権 open access
アクセス権URI http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
著者 幡手, 英雄

× 幡手, 英雄

WEKO 2912

en Hatate, Hideo

ja 幡手, 英雄

ja-Kana ハタテ, ヒデオ

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入部, 太郎一

× 入部, 太郎一

en Iribe, Tarouichi

ja 入部, 太郎一

ja-Kana イリベ, タロウイチ

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河内, 正通

× 河内, 正通

WEKO 2913

en Kochi, Masayuki

ja 河内, 正通

ja-Kana コウチ, マサユキ

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抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 The accelerating effect of oxidized lipid on enzymatic activity was investigated using methyl linolenate (MLn) and porcine pepsin. Pepsin was preincubated under various conditions with MLn autoxidized at 40℃, and then the proteolytic activity of the pepsin was measured using casein as a substrate. The accelerating effect of autoxidized methyl linolenate (oxd MLn) on pepsin activity changed with the extent of oxidation of oxd MLn, but did not correlate to the magnitude of peroxide value of oxd MLn. This fact indicates that MLn hydroperoxides were not the main accelerating substance. The accelerating effect also varied with the preincubation conditions employed. The proteolytic activity of pepsin increased about twice that of the intact pepsin when the pepsin had been preincubated with oxd MLn at pH 5.0, 37℃ for 2 hours. On the other hand, no significant change was observed in the pepsin activity towards oxd MLn pre-treated casein as a substrate. This indicates that the accelerating effect of oxd MLn was caused by the reaction of oxd MLn with pepsin but not with the substrate. Among the fractions obtained by chromatography of oxd MLn on a Sephadex LH-20 column, degradation products of oxd MLn strongly stimulated the proteolytic activity of pepsin, while the other fractions could also enhance the activity to some extent. Carbonyl and/or hydroxyl groups in the degradation products were found to be responsible for the occurrence of the accelerating effect, by means of chemical modification of these functional groups.
言語 en
書誌情報 ja : 水産大学校研究報告
en : The Journal of the Shimonoseki University of Fisheries

巻 37, 号 2/3, p. 113-119, ページ数 7, 発行日 1989-03
出版者
出版者 水産大学校
言語 ja
出版者
出版者 the Shimonoseki University of Fisheries
言語 en
ISSN
収録物識別子タイプ PISSN
収録物識別子 0370-9361
書誌レコードID
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AN00124678
情報源
識別子タイプ Local
関連識別子 fishu_k_37_113
関連サイト
識別子タイプ URI
関連識別子 https://agriknowledge.affrc.go.jp/RN/2010421710
言語 ja
関連名称 日本農学文献記事索引(agriknowledge)
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Ver.1 2024-10-15 04:48:14.078597
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